Von Hitomi et al. [Hitomi, 2000Hitomi, Kenichi; Okamoto, Kazuhisa; Daiyasu, Hiromi; Miyashita, Hiroshi; Iwai, Shigenori; Toh, Hiroyuki; Ishiura, Masahiro; Todo, Takeshi (2000): Bacterial cryptochrome and photolyase: characterization of two photolyase-like genes of \emphSynechocystis sp. PCC6803, Nucleic Acids Research 28:2353-2362] wurde im Cyanobakterium Synechocystis sp. ein Genprodukt beschrieben, das von seiner Sequenz klar den Photolyasen und nicht den Cryptochromen zuzuordnen war, aber keine DNA-Reparatur„-aktivität zeigte. Kurz darauf wurde es weiter charakterisiert, die Kristallstruktur gelöst [Brudler, 2003Brudler, Ronald; Hitomi, Kenichi; Daiyasu, Hiromi; Toh, Hiroyuki; Kucho, Ken-ichi; Ishiura, Massahiro; Kaneshisa, Minoru; Roberts, Victoria A.; Todo, Takeshi; Tainer, John A.; Getzoff, Elisabeth D. (2003): Identification of a New Cryptochrome Class: Structure, Function, and Evolution, Molecular Cell 11:59-67] und das Protein zusammen mit einem homologen Genprodukt aus A. thaliana einer fünften Gruppe innerhalb der Familie der Photolyasen und Cryptochrome zugeordnet: den DASH-Cryptochromen. Die Bezeichnung rührt dabei von der großen Ähnlichkeit zu tierischen Cryptochromen und (6–4)-Photolyasen her [Brudler, 2003Brudler, Ronald; Hitomi, Kenichi; Daiyasu, Hiromi; Toh, Hiroyuki; Kucho, Ken-ichi; Ishiura, Massahiro; Kaneshisa, Minoru; Roberts, Victoria A.; Todo, Takeshi; Tainer, John A.; Getzoff, Elisabeth D. (2003): Identification of a New Cryptochrome Class: Structure, Function, and Evolution, Molecular Cell 11:59-67] und steht für die beiden „neuen“ Cryptochome aus Arabidopsis und Synechocystis, die den Proteinen aus Drosophila und Homo ähnlich sind. Cryptochrome dieses neuen Clusters (Cry-DASH) wurden mittlerweile in allen Reichen des Lebens gefunden [Daiyasu, 2004Daiyasu, Hiromi; Ishikawa, Tomoko; Kuma, Kei-ichi; Iwai, Shigenori; Todo, Takeshi; Toh, Hiroyuki (2004): Identification of cryptochrome DASH from vertebrates, Genes to Cells 9:479-495].

Ergebnisse von In-vivo-Experimenten mit Cry-DASH Knockout-Mutanten von Synechocystis deuten auf eine Funktion der Proteine in der Transkriptionskontrolle hin [Brudler, 2003Brudler, Ronald; Hitomi, Kenichi; Daiyasu, Hiromi; Toh, Hiroyuki; Kucho, Ken-ichi; Ishiura, Massahiro; Kaneshisa, Minoru; Roberts, Victoria A.; Todo, Takeshi; Tainer, John A.; Getzoff, Elisabeth D. (2003): Identification of a New Cryptochrome Class: Structure, Function, and Evolution, Molecular Cell 11:59-67, Daiyasu, 2004Daiyasu, Hiromi; Ishikawa, Tomoko; Kuma, Kei-ichi; Iwai, Shigenori; Todo, Takeshi; Toh, Hiroyuki (2004): Identification of cryptochrome DASH from vertebrates, Genes to Cells 9:479-495]. Aktuelle in-vitro-Studien an Vibrio cholerae Cryptochrom und jüngst A. thaliana Cryptochrom zeigten lichtaktivierte Reparaturaktivität für Einzelstrang-DNA, die CPDs enthält [Selby, 2006Selby, Christopher; Sancar, Aziz (2006): A cryptochrome/photolyase class of enzymes with single-stranded DNA-specific photolyase activity, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 103:17696-17700, Pokorny, 2008Pokorny, Richard; Klar, Tobias; Hennecke, Ulrich; Carell, Thomas; Batschauer, Alfred; Essen, Lars-Oliver (2008): Recognition and repair of UV lesions in loop structures of duplex DNA by DASH-type cryptochrome, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 105:21023-21027]. Andere experimentelle Ergebnisse lassen auf eine Beteiligung der Cry-DASH-Proteine als Eingangssignale der zirkadianen Uhr schließen [Facella, 2006Facella, Paolo; Lopez, Loredana; Chiappetta, Adriana; Bitonti, Maria Beatrice; Giuliano, Giovanni; Perrotta, Gaetano (2006): CRY-DASH gene expression is under the control of the circadian clock machinery in tomato, FEBS Letters 580:4618-4624, Brunelle, 2007Brunelle, Stephanie A.; Hazard, E. Starr; Sotka, Erik E.; Dolah, Frances M. Van (2007): Characterization of a dinoflaggelate cryptochrome blue-light receptor with a possible role in circadian control of the cell cycle, JPHYC 43:509-518].

Während die biologische Funktion der Cry-DASH-Proteine nach wie vor nicht annähernd geklärt ist, bietet die Verfügbarkeit stabiler, rekombinant exprimierer Cry-DASH-Proteine unterschiedlicher Organismen in Kombination mit der vorhandenen Kristallstruktur [Brudler, 2003Brudler, Ronald; Hitomi, Kenichi; Daiyasu, Hiromi; Toh, Hiroyuki; Kucho, Ken-ichi; Ishiura, Massahiro; Kaneshisa, Minoru; Roberts, Victoria A.; Todo, Takeshi; Tainer, John A.; Getzoff, Elisabeth D. (2003): Identification of a New Cryptochrome Class: Structure, Function, and Evolution, Molecular Cell 11:59-67] die Möglichkeit, die Proteinchemie der Cryptochrome zu entschlüsseln. Das gilt in besonderer Weise für die Untersuchung der Elektronentransferpfade diverser Mutanten, bei denen gezielt einzelne Elemente des vermuteten Elektronentransferweges ausgeschaltet werden, sowie für die Charakterisierung des lichtinduzierten Radikalpaares hinsichtlich seiner elektronischen Parameter im Hinblick auf die vorgeschlagene Funktion der Cryptochrome als Magnetkompaß auf Radikalpaarbasis.