Eine Auswahl an Nachrichten aus der Welt der Cryptochrome und Photolyasen.

Hinweis: Aufgrund der spezifischen Interessen des Autors dieser Seiten ist die Auswahl notwendigerweise subjektiv und unvollständig. Wer meint, daß etwas Wichtiges fehlt, möge mich kontaktieren.

Eine neue Kristallstruktur eines Fragmentes von Period2 (Per2) gebunden an Maus-Cryptochrom1 (mCry2) 4U8H liefert weitere Hinweise auf die Interaktion dieser beiden Proteine [nang-elife-3-e03674].

Wissenschaftler um C. Kyriacou (University of Leicester, UK) konnten zeigen, dass Drosophila auf das Erdmagnetfeld reagiert und dass an der Magnetfeldperzeption Cryptochrom beteiligt ist. eine Punktmutation des terminalen Tryptophans der konservierten Trp-Triade hatte keinen Einfluss auf die Geo-/Magnetotaxis, wohl aber das Entfernen des C-Terminus. [fede-ncomm-5-4391]

Schon länger ist bekannt, dass Monarchfalter (Danaus plexippus) ähnlich wie Zugvögel zweimal im Jahr zielgerichtet weite Distanzen im Flug zurücklegen. Während schon länger die Idee im Raum stand, dass sie sich dabei des Erdmagnetfeldes als Orientierungshilfe bedienen, konnte das jetzt von Wissenschaftlern um Steven Reppert (University of Massachusetts) erstmals direkt gezeigt werden [guer-ncomm-5-4164]. Es handelt sich offensichtlich um einen lichtabhängigen Inklinationskompass.

Eine neue Kristallstruktur eines Fragmentes von Period2 (Per2) gebunden an Maus-Cryptochrom1 (mCry1) 4CT0 liefert erste Hinweise auf die Interaktion dieser beiden Proteine [schm-cell-157-1203].

Für die Klasse-II-CPD-Photolyase aus Methanosarcina mazei (ein Archaeon) konnte mittels Kristallstrukturen (4CDM, 4CDN) gezeigt werden, dass 8-HDF der Antennenkofaktor ist. Daraus ergeben sich Implikationen für die Kofaktorausstattung anderer Klasse-II-Photolyasen. Offensichtlich ist die Fähigkeit zur Bindung von 8-HDF erst bei höheren Pflanzen verloren gegangen. Kiontke et al., in press

Forscher des Fungal Bioinformatics Lab & Molecular Genetics Lab aus Südkorea haben eine Crytochrom-Datenbank entwickelt, die hauptsächlich genomische Daten bereitstellt: http://www.dbcryptochrome.org/

In einer groß angelegten Studie haben Mouritsen und Kollegen (Oldenburg) in Zusammmenarbeit mit Prof. Hore (Oxford, UK) gezeigt, dass Zugvögel durch extrem schwache Radiofrequenzfelder an der Orientierung gehindert werden können [enge-n-509-353]. Noch ist der biophysikalische Hintergrund und Mechanismus vollkommen unklar. Siehe dazu auch den Kommentar in der gleichen Ausgabe von Nature: [kirs-n-509-296].

Eine ursprünglich aus der Gasphasen-Spektroskopie kommende Detektionsmethode mithilfe optischer Resonatoren wurde von Wissenschaftlern der Universität Oxford um S.R. Mackenzie für die flüssige Phase angepasst und führt zu einer immensen Steigerung der Empfindlichkeit, was gerade für die optische Detektion von Magnetfeldeffekten an biologischen Proben von Bedeutung ist: „Broadband cavity-enhanced absorption spectroscopy (BBCEAS)“ [neil-jpcb-118-4177].

In einem Überblicksartikel, [bisk-mp-111-3698], werden die bisherigen Ergebnisse zum lichtinduzierten Ladungstransfer in Cryptochromen, die durch zeitaufgelöste EPR-Messungen erhalten wurden, zusammengefaßt. Für die konservierte Kette dreier Tryptophane wurden drei Motive für den Ladungstransfer entdeckt und beschrieben.

Für das Cryptochrom aus der Maus (Mus musculus) gibt es eine neue Struktur im Komplex mit einem Inhibitor der Ubiquitinligase, aber ohne FAD-Kofaktor. PDB-ID: 4MLP. [nang-cres-23-1417]

Ein Überblicksartikel faßt das Wissen zur möglichen Rolle von Cryptochromen in der Magnetrezeption zusammen [dods-tibs-38-435], ein weiterer beleuchtet die dazu notwendigen Grundlagen und beschreibt Magnetfeldeffekte in Flavoproteinen und verwandten Systemen [evan-if-3-20130037].

In Cell wurden jüngst zusätzliche Kristallstrukturen von Cryptochromen aus Drosophila melanogaster und der Photolyasehomologieregion des Cryptochroms aus der Maus (Mus musculus) veröffentlicht: [czar-cell-153-1394]. PDB-IDs: 4K0R, 4JZY, 4K03.

Bislang galt: (6–4)-Photolyasen gibt es nur bei Eukaryoten. Nun wurde die Kristallstruktur einer prokaryotischen (6–4)-Photolyase aus Agrobacterium tumefaciens veröffentlicht: [zhan-pnas-110-7217]. PDB-ID: 4DJA.

Vor zwanzig Jahren wurden Cryptochrome erstmals beschrieben: [Ahmad, 1993Ahmad, Margaret; Cashmore, Anthony R. (1993): \emphHY4 gene of \emphA. thaliana encodes a protein with characteristics of a blue-light photoreceptor, Nature 366:162-166]. Damit ging zu einem Teil eine jahrzehntelange Suche nach einem Blaulichtrezeptor in Pflanzen zu Ende. Und es war der Startpunkt eines immer noch sehr lebendigen Forschungsgebietes.

Für Cryptochrom aus Xenopus laevis (afrik. Krallenfrosch) konnte durch eine Kombination von zeitaufgelöster optischer (TA) und magnetischer Resonanzspektroskopie (trEPR) erstmals detailliert die Variabilität der Elektronentransferwege in Cryptochromen auf molekularer Ebene untersucht werden. Dabei wurde insbesondere ein alternativer Elektronentransferweg über zwei Tyrosine entdeckt, charakterisiert und die beteiligten Aminosäuren identifiziert. [Biskup, 2013Biskup, Till; Paulus, Bernd; Okafuji, Asako; Hitomi, Kenichi; Getzoff, Elizabeth D.; Weber, Stefan; Schleicher, Erik (2013): Variable electron transfer pathways in an amphibian cryptochrome. Tryptophan versus tyrosine-based radical pairs, Journal of Biological Chemistry 288:9249-9260]

Erste Kristallstruktur eines Vertebraten-Cryptochromes: Mus musculus Cryptochrom: PDB IDs 4I6E, 4I6G und 4I6J. Artikel: [Xing, 2013Xing, Weiman; Busino, Luca; Hinds, Thomas R.; Marionni, Samuel T.; Saifee, Nabiha H.; Bush, Matthew F.; Pagano, Michele; Zheng, Ning (2013): SCF^FBXL3 ubiquitin ligase targets cryptochromes at their cofactor pocket, Nature 496:64-68].

Update der Kristallstruktur von Drosophila melanogaster Cryptochrom: PDB ID 4GU5 ersetzt 3TVS. Artikel: [Levy, 2013Levy, Colin; Zoltowski, Brian D.; Jones, Alex R.; Vaidya, Anand T.; Top, Deniz; Widom, Joanne; Young, Michael W.; Scrutton, Nigel S.; Crane, Brian R.; Leys, David (2013): Updated structure of \emphDrosophila cryptochrome, Nature 495:E3-E4]; Artikel zur originalen Struktur: [Zoltowski, 2011Zoltowski, Brian D.; Vaidya, Anand T.; Top, Deniz; Widom, Joanne; Young, Michael W.; Crane, Brian R. (2011): Structure of full-length \emphDrosophila cryptochrome, Nature 480:396-399]; Korrigendum: [Zoltowski, 2013Zoltowski, Brian D.; Vaidya, Anand T.; Top, Deniz; Widom, Joanne; Young, Michael W.; Crane, Brian R. (2013): Corrigendum: Structure of full-length \emphDrosophila cryptochrome, Nature 496:252].

Theoretische Untersuchung der Rolle von Verschränkung für die Empfindlichkeit eines Radikalpaar-Kompasses: Entgegen anderslautender vorangegangener Untersuchungen scheint Verschränkung (engl. entanglement) für die Empfindlichkeit eines Radikalpaar-Kompasses keine Rolle zu spielen. Darüber hinaus wurde mit der Anisotropie des molekularen Triplett-Zustandes eine alternative Quelle für die für einen Kompaß notwendige Empfindlichkeit auf die Richtung des externen Magnetfeldes beschrieben. [Hogben, 2012Hogben, Hannah J.; Biskup, Till; Hore, P. J. (2012): Entanglement and Sources of Magnetic Anisotropy in Radical Pair-Based Avian Magnetoreceptors, Physical Review Letters 109:220501]

Bislang war man davon ausgegangen, daß Cryptochrome in der Retina von Vögeln hochgradig geordnet vorliegen müssen, um als Kompaßmoleküle dienen zu können. Ein neuer Artikel argumentiert hingegen, daß Photoselektion durch die Polarisation des einfallenden Lichtes ausreichend ist, und testet diese Hypothese mit entsprechenden Rechnungen: [Lau, 2012Lau, Jason C. S.; Rogers, Christopher T.; Hore, P. J. (2012): Compass magnetoreception in birds arising from photo-induced radical pairs in rotationally disordered cryptochromes, Journal of the Royal Society Interface 9:3329-3337]

„Der Weg, der nicht eingeschlagen wird“ — so ist eine neue Studie überschrieben, die sich mit theoretischen Rechnungen der Frage weiter nähert, warum in Cryptochrom aus Synechocystis der Elektronentransfer die üblichen Pfade verläßt: [Krapf, 2012Krapf, Sebastian; Weber, Stefan; Koslowski, Thorsten (2012): The road not taken: a theoretical view of an unexpected cryptochrome charge transfer path, Physical Chemistry Chemical Physics 14:11518-11524].

Große Überraschung: Was bislang als deutlicher Hinweis auf die Rolle von Magnetit im Taubenschnabel als Kompaßsensor (und damit als Alternative zum Radikalpaarkompaß mit Cryptochromen als vermutetem Kompaßmolekül) galt, wird durch neue Untersuchungen hinterfragt. Statt Neuronen handelt es sich bei den fraglichen Zellen offensichtlich um Makrophagen: [Treiber, 2012Treiber, Christoph Daniel; Salzer, Marion Claudia; Riegler, Johannes; Edelman, Nathaniel; Sugar, Cristina; Breuss, Martin; Pichler, Paul; Cadiou, Herve; Saunders, Martin; Lythgoe, Mark; Shaw, Jeremy; Keays, David Anthony (2012): Clusters of iron-rich cells in the upper beak of pigeons are macrophages not magnetosensitive neurons, Nature 484:367-370]. Die Aufregung darum schafft es sogar in die deutsche Presse.

Nachdem bereits eine Kristallstruktur für eine prokaryotische Klasse-II-Photoylase veröffentlicht wurde, wurde jetzt die Struktur eines eukaryotischen Vertreters (Oryza sativa, Reis) in hoher Auflösung (1.7 Å) publiziert: [Hitomi, 2012Hitomi, Kenichi; Arvai, Andrew S.; Yamamoto, Junpei; Hitomi, Chiharu; Teranishi, Mika; Hirouchi, Tokuhisa; Yamamoto, Kazuo; Iwai, Shigenori; Tainer, John A.; Hidema, Jun; Getzoff, Elizabeth D. (2012): Eukaryotic Class II Cyclobutane Pyrimidine Dimer Photolyase Structure Reveals Basis for Improved Ultraviolet Tolerance in Plants, Journal of Biological Chemistry 287:12060-12069]

Erster direkter Nachweis, daß Cryptochrome auf schwache Magnetfelder empfindlich reagieren. Nach wie vor kein Beweis für ihre Rolle als Kompaßmolekül, aber ein deutlicher Hinweis: [Maeda, 2012Maeda, Kiminori; Robinson, Alexander J.; Henbest, Kevin B.; Hogben, Hannah J.; Biskup, Till; Ahmad, Margaret; Schleicher, Erik; Weber, Stefan; Timmel, Christiane R.; Hore, P. J. (2012): Magnetically sensitive light-induced reactions in cryptochrome are consistent with its proposed role as a magnetoreceptor, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 109:4774-4779]

Die Cryptochrom-Photolyase-Proteinfamilie hat Zuwachs bekommen: Eine neue Klasse von Cryptochromen, die einen Eisen-Schwefel-Cluster beherbergen: [Geisselbrecht, 2012Geisselbrecht, Yann; Frühwirth, Sebastian; Schroeder, Claudia; Perik, Antonio J.; Klug, Gabriele; Essen, Lars-Oliver (2012): CryB from \emphRhodobacter sphaeroides: a unique class of cryptochromes with new cofactors, EMBO Reports 13:223-229]

Trotz konservierten Pfades schlagen die Elektronen im Cryptochrom aus der Blaualge Synechocystis sp. einen anderen als den üblichen Weg ein. Das erlaubt faszinierende Einblicke in die Diversität dieser Proteine — und wirft jede Menge neue Fragen auf: [Biskup, 2011Biskup, Till; Hitomi, Kenichi; Getzoff, Elizabeth D.; Krapf, Sebastian; Koslowski, Thorsten; Schleicher, Erik; Weber, Stefan (2011): Unexpected Electron Transfer in Cryptochrome Identified by Time-Resolved EPR Spectroscopy, Angewandte Chemie International Edition English 50:12647-12651]

Mit der Struktur des Cryptochroms aus Drosophila melanogaster wurde die erste Struktur eines kompletten Cryptochroms vorgestellt, die ganz neue Einblicke in mögliche Signalwege liefert: [Zoltowski, 2011Zoltowski, Brian D.; Vaidya, Anand T.; Top, Deniz; Widom, Joanne; Young, Michael W.; Crane, Brian R. (2011): Structure of full-length \emphDrosophila cryptochrome, Nature 480:396-399]

Mittels zeitaufgelöster (transienter) Elektronenspinresonanz gelang erstmals der Nachweis, daß nicht nur Photolyasen, sondern auch Cryptochrome nach Anregung mit blauem Licht kurzlebige spinkorrelierte Radikalpaare zeigen, hier für ein Cryptochrom aus dem Frosch Xenopus laevis: [Biskup, 2009Biskup, Till; Schleicher, Erik; Okafuji, Asako; Link, Gerhard; Hitomi, Kenichi; Getzoff, Elizabeth D.; Weber, Stefan (2009): Direct Observation of a Photoinduced Radical Pair in a Cryptochrome Blue-Light Photoreceptor, Angewandte Chemie International Edition English 48:404-407]

Für Photolyase aus Escherichia coli konnte nachgewiesen werden, daß die durch Anregung mit blauem Licht erzeugten Radikalpaare empfindlich auf schwache Magnetfelder reagieren. Aufgrund der hohen strukturellen Ähnlichkeit mit Cryptochromen ist das ein wichtiger Hinweis auf Cryptochrome als potentielle Kompaßmoleküle: [Henbest, 2008Henbest, Kevin B.; Maeda, Kiminori; Hore, Peter J.; Joshi, Monika; Bacher, Adelbert; Bittl, Robert; Weber, Stefan; Timmel, Christiane R.; Schleicher, Erik (2008): Magnetic-field effect on the photoactivataion reaction of \emphEscherichia coli DNA photolyase, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 105:14395-14399]