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====== Cryptochrome: Auf der Suche nach dem Reaktionsmechanismus ======

Die physiologische Funktion der Cryptochrome ist sowohl in Pflanzen als auch in Tieren relativ gut untersucht: Sie spielen in beiden eine Rolle als zentrale Komponenten der biochemischen zirkadianen Uhr {[lin-gb-6-220,devl-ticb-9-295,devl-arphys-63-677,cash-cell-114-537]} und sind in Pflanzen darüber hinaus wichtige Regulatoren der Photomorphogenese. Zusätzlich sind einige Interaktionspartner der Cryptochrome //in vivo// bekannt, für einen Überblick vgl. {[cash-sci-284-760,lin-gb-6-220,part-pcpb-81-1291,li-pcpb-83-94]}. Dagegen herrscht bezüglich des eigentlichen Reaktionsmechanismusses nach wie vor Unklarheit. Sowohl pflanzliche als auch tierische Cryptochrome werden blaulichtabhängig sowohl //in vitro// als auch //in vivo// phosphoryliert {[shal-pc-15-2421,boul-ejb-270-2921]}. Für Cryptochrom-1 in //A. thaliana// konnte ein lichtinduzierter Intraprotein-Elektronentransfer nachgewiesen werden {[giov-nsb-10-489,zeug-jbc-280-19437]}.

Ausgehend von diesen Befunden, insbesondere der Photoreduktion des Flavinkofaktors, wird Redoxreaktionen eine Schlüsselrolle in der Reaktion der pflanzlichen und tierischen Cryptochrome zugeschrieben {[froy-cb-12-147,giov-nsb-10-489]}. Sowohl //In-vitro//- als auch //In-vivo//-Studien legen nahe, daß der Dunkelzustand der Cryptochrome voll oxidiertes (gelbes) FAD (FAD<sup>ox</sup>) enthält, während das FAD-Radikal dem Signalzustand entspricht {[merr-cell-106-141,lin-mcb-21-7287,bern-jbc-282-13011,boul-jbc-282-9383,bane-jbc-282-14916,hoan-plosbiol-6-e160]}. Diese Ergebnisse stimmen mit der Redoxaktivität der Photolyasen überein {[aube-n-405-586,ball-jacs-131-426]}. Der Widerspruch zu Ergebnissen, daß Mutationen an den für den Elektronentransfer zum Flavin wichtigen konservierten Tryptophanen zwar //in vitro// die Photoreduktion des Flavins beeinflussen, aber nicht //in vivo// {[oztu-jbc-283-3256]}, läßt sich mit Verweis darauf auflösen, daß dieser Effekt häufig beobachtet wird: Während die Mutationen //in vitro// die Photoreduktion des Flavins deutlich beeinflussen, ist der Effekt //in vivo//, zumal wenn die Beleuchtung keine limitierende Größe darstellt, nicht meßbar {[zeug-jbc-280-19437,hoan-plosbiol-6-e160]}. Diese Beobachtungen lassen den Schluß zu, daß die Photoreduktion der Cryptochrome //in vivo// wesentlich effizienter und auch über alternative Elektronentransferpfade ablaufen könnte, als das für das aufgereinigte Protein //in vitro// beobachtet werden kann {[hoan-plosbiol-6-e160]}.

Dieser Befund ist insbesondere im Licht der Ergebnisse dieser Arbeit, daß es in Cryptochromen auch innerhalb desselben Proteins unterschiedliche Elektronentransferpfade zu geben scheint, von großem Interesse. Hieran wird auch der Beitrag deutlich, den zeitaufgelöste EPR-Untersuchungen liefern können: Mit ihrer Hilfe ist es möglich, das im Verlauf des Elektronentransfers auftretende Radikalpaar direkt zu detektieren, hinsichtlich seiner magnetischen Wechselwirkungen zu charakterisieren und die beteiligten Radikalpaarpartner zu identifizieren.

Wie die Photoreduktion des Flavins vom oxidierten Zustand (inaktiv) zum Semichinonradikal (aktiv), die höchstwahrscheinlich den Primärprozeß des Photozyklusses der Cryptochrome darstellt, an nachfolgende Elemente der Signalkaskade weitergeben wird, ist nach wie vor ungeklärt. Es wird allerdings vermutet, daß die Änderung des Redoxzustandes zu einer Konformationsänderung des Proteins führt, die dann von nachgelagerten Komponenten des Signaltransferweges erkannt wird {[hoan-plosbiol-6-e160]}.
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