Blaulichtaktive Flavoproteine

Innerhalb der großen Gruppe der Flavoproteine gibt es drei Proteinfamilien, die die Absorption des Flavinkofaktors im blauen Bereich des sichtbaren Lichtes für ihre physiologische Funktion nutzen: Phototropine (allgemeiner: Proteine mit LOV-Domänen), BLUF-Proteine und Photolyasen/Cryptochrome . Die Phototropine sind, wie der Name sagt, am lichtgerichteten Pflanzenwachstum (Phototropismus), aber auch der Chloroplastenbewegung, der Stomata-Öffnung in Schließzellen der Blätter, der schnellen Inhibition des Sproßwachstums und der Gametogenese (sexuelle Differenzierung in Algen) beteiligt. Die das Flavin tragende Proteindomäne wird als LOV-Domäne (Light Oxygen Voltage, ) bezeichnet. Proteine mit LOV-Domänen kommen neben in Pflanzen auch in Bakterien vor . Die BLUF-Proteine (Blue Light Using Flavin) agieren als redox- und lichtregulierte Derepressoren in Purpurbakterien und als Photorezeptoren für die Steuerung von Verhaltensreaktionen in Flagellaten wie Euglena .

Die Photolyase-Cryptochrom-Proteinfamilie besteht aus einer Reihe untereinander stark homologer Proteine: Photolyasen, die UV-Schäden an der DNA reparieren und ihrerseits nach zu reparierendem Photoprodukt in CPD- und (6--4) Photolyasen unterteilt werden , Cryptochrome als Blaulichtrezeptoren, die sowohl im Pflanzen- als auch im Tierreich verbreitet und an der Regulation des zirkadianen Rhythmus beteiligt sind , und die erst vor relativ kurzer Zeit entdeckten DASH-Cryptochrome . Letztere sind strukturell den Photolyasen am ähnlichsten, zeigen aber keine (bzw. nur geringe) DNA-Reparaturaktivität. Ihre Funktion ist bisher für viele Vertreter noch nicht bekannt, offensichtlich aber stark heterogen.