Innerhalb der großen Gruppe der Flavoproteine gibt es drei Proteinfamilien, die die Absorption des Flavinkofaktors im blauen Bereich des sichtbaren Lichtes für ihre physiologische Funktion nutzen: Phototropine (allgemeiner: Proteine mit LOV-Domänen), BLUF-Proteine und Photolyasen/Cryptochrome [Losi, 2007Losi, Aba (2007): Flavin-based Blue-light Photosensors: A Photobiophysics Update, Photochemistry and Photobiology 83:1283-1300]. Die Phototropine sind, wie der Name sagt, am lichtgerichteten Pflanzenwachstum (Phototropismus), aber auch der Chloroplastenbewegung, der Stomata-Öffnung in Schließzellen der Blätter, der schnellen Inhibition des Sproßwachstums und der Gametogenese (sexuelle Differenzierung in Algen) beteiligt. Die das Flavin tragende Proteindomäne wird als LOV-Domäne (Light Oxygen Voltage, [Huala, 1997Huala, Eva; Oeller, Paul W.; Liscum, Emmanuel; Han, In-Seob; Larsen, Elise; Briggs, Winslow R. (1997): \emphArabidopsis NPH1: A Protein Kinase with a Putative Redox-Sensing Domain, Science 278:2120-2123]) bezeichnet. Proteine mit LOV-Domänen kommen neben in Pflanzen auch in Bakterien vor [Crosson, 2003Crosson, Sean; Rajagopal, Sudarshan; Moffat, Keith (2003): The LOV Domain Family: Photoresponsive Signaling Modules Coupled to Diverse Output Domains, Biochemistry 42:2-10, Losi, 2004Losi, Aba (2004): The bacterial counterparts of plant phototropins, Photochemical & Photobiological Sciences 3:566-574, Briggs, 2006Briggs, Winslow R. (2006): Flavin-Based Photoreceptors in Plants, in Silva, Eduardo, Edwards, Ana M. (Hg.): Flavins. Photochemistry and Photobiology, Kap. 9, S. 183-216, RSC Publishing, Cambridge, UK, Losi, 2006Losi, Aba (2006): Flavin-Based Photoreceptors in Bacteria, in Silva, Eduardo, Edwards, Ana M. (Hg.): Flavins. Photochemistry and Photobiology, Kap. 10, S. 217-269, RSC Publishing, Cambridge, UK, Losi, 2007Losi, Aba (2007): Flavin-based Blue-light Photosensors: A Photobiophysics Update, Photochemistry and Photobiology 83:1283-1300]. Die BLUF-Proteine (Blue Light Using Flavin) agieren als redox- und lichtregulierte Derepressoren in Purpurbakterien und als Photorezeptoren für die Steuerung von Verhaltensreaktionen in Flagellaten wie Euglena [Gomelsky, 1995Gomelsky, Mark; Kaplan, Samuel (1995): \emphappA, a novel gene encoding a \emphtrans-acting factor involved in the regulation of photosynthesis gene expression in \emphRhodobacter sphaeroides 2.4.1, Journal of Bacteriology 177:4609-4618, Gomelsky, 1998Gomelsky, Mark; Kaplan, Samuel (1998): AppA, a Redox Regulator of Photosystem Formation in \emphRhodobacter sphaeroides 2.4.1, Is a Flavoprotein. Identification of a Novel FAD Binding Domain, Journal of Biological Chemistry 273:35319-35325, Briggs, 2006Briggs, Winslow R. (2006): Flavin-Based Photoreceptors in Plants, in Silva, Eduardo, Edwards, Ana M. (Hg.): Flavins. Photochemistry and Photobiology, Kap. 9, S. 183-216, RSC Publishing, Cambridge, UK, Losi, 2006Losi, Aba (2006): Flavin-Based Photoreceptors in Bacteria, in Silva, Eduardo, Edwards, Ana M. (Hg.): Flavins. Photochemistry and Photobiology, Kap. 10, S. 217-269, RSC Publishing, Cambridge, UK].

Die Photolyase-Cryptochrom-Proteinfamilie besteht aus einer Reihe untereinander stark homologer Proteine: Photolyasen, die UV-Schäden an der DNA reparieren und ihrerseits nach zu reparierendem Photoprodukt in CPD- und (6–4) Photolyasen unterteilt werden [Sancar, 2003Sancar, Aziz (2003): Structure and Function of DNA Photolyase and Cryptochrome Blue-Light Photoreceptors, Chemical Reviews 103:2203-2237], Cryptochrome als Blaulichtrezeptoren, die sowohl im Pflanzen- als auch im Tierreich verbreitet und an der Regulation des zirkadianen Rhythmus beteiligt sind [Lin, 2005Lin, Chentao; Todo, Takeshi (2005): The cryptochromes, Genome Biology 6:220], und die erst vor relativ kurzer Zeit entdeckten DASH-Cryptochrome [Brudler, 2003Brudler, Ronald; Hitomi, Kenichi; Daiyasu, Hiromi; Toh, Hiroyuki; Kucho, Ken-ichi; Ishiura, Massahiro; Kaneshisa, Minoru; Roberts, Victoria A.; Todo, Takeshi; Tainer, John A.; Getzoff, Elisabeth D. (2003): Identification of a New Cryptochrome Class: Structure, Function, and Evolution, Molecular Cell 11:59-67]. Letztere sind strukturell den Photolyasen am ähnlichsten, zeigen aber keine (bzw. nur geringe) DNA-Reparaturaktivität. Ihre Funktion ist bisher für viele Vertreter noch nicht bekannt, offensichtlich aber stark heterogen.